Перевод: с русского на все языки

со всех языков на русский

Серина

  • 1 Серина

    General subject: Serena (женское имя)

    Универсальный русско-английский словарь > Серина

  • 2 серина

    Русско-украинский словарь > серина

  • 3 циклосерин

    Genetics: cycloserine (антибиотик, производное серина, вырабатывается различными видами рода Streptomyces, обладает широким спектром антибактериальной активности, наиболее эффективен в отношении грам-положительных бактерий и риккетсий), oxamycin (антибиотик, производное серина, вырабатывается различными видами рода Streptomyces, обладает широким спектром антибактериальной активности, наиболее эффективен в отношении грам-положительных бактерий и риккетсий)

    Универсальный русско-английский словарь > циклосерин

  • 4 N-ацетил-серин

    Genetics: acetyl serine (аминокислота, производное серина, является N-концевой ( начальной) у большинства синтезирующихся полипептидных цепей млекопитающих как аналог формилметионина бактерий; CH2 CO NH CH(CH2 OH) COOH)

    Универсальный русско-английский словарь > N-ацетил-серин

  • 5 белок SR

    Универсальный русско-английский словарь > белок SR

  • 6 протеинкиназы

    Универсальный русско-английский словарь > протеинкиназы

  • 7 аминоацилаза

    Цинк-содержащий фермент, катализирующий гидролиз N-связанных ацильных групп в аминокислотах (включая N-ацилированные производные серина, глутамовой кислоты, аланина, метионина, глицина, лейцина и валина); в клетках локализован в цитозоле.

    Русско-английский словарь терминов по микробиологии > аминоацилаза

  • 8 бисерина

    би́серин|а
    <-ы>
    би́серина росы́ Tauperle f, Glasperlchen nt
    * * *
    n
    gener. Glasperle

    Универсальный русско-немецкий словарь > бисерина

  • 9 бисерина

    бисеринка бісерина, намистина з бісеру.
    * * *
    бісери́на

    Русско-украинский словарь > бисерина

  • 10 генетический код

    [греч. genetikos — относящийся к рождению, происхождению; франц. code — шифр, условное сокращение]
    единая для всех живых организмов система записи наследственной информации в виде последовательности нуклеотидов в ДНК или РНК, в которой каждые три расположенных друг за другом нуклеотида, следующие за инициирующим кодоном (см. кодон), однозначно определяют вид аминокислотного остатка, включаемого в полипептидную цепь при синтезе белка, кодируемого данной нуклеотидной последовательностью. Г.к. специфичен (каждый кодон кодирует только одну аминокислоту) и имеет линейный непрерывающийся порядок считывания. Изредка (на сегодняшний день известно 16 организмов) у представителей самых разных ветвей эволюционного древа Г.к. немного отличается от канонического, имеются отличия и в Г.к. митохондриальной ДНК. Так, многие виды зеленых водорослей Acetabularia транслируют стандартные стоп-кодоны УАГ и УАА в аминокислоту глицин, а гриб Candida транслирует РНК-кодон ЦУГ не как лейцин, а как серин. Существование таких вариаций свидетельствует о возможной эволюции Г.к. Представители как прокариот, так и эукариот иногда прочитывают стандартный стоп-кодон УГА как 21-ю аминокислоту селеноцистеин, не относящуюся к 20 стандартным. Селеноцистеин образуется при химической модификации серина на стадии, когда последний еще не отсоединился от тРНК в составе рибосомы. Аналогично у представителей архебактерий и бактерий стоп-кодон УАГ прочитывается как 22-я аминокислота пирролизин. Впервые идея о существовании триплетного Г.к. сформулирована Г. Гамовым в 1954 г. Нуклеотидные последовательности всех кодонов были расшифрованы к 1966 г. благодаря работам X. Кораны, У. Холли, М. Ниренберга (Нобелевская премия за 1968 г.).

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > генетический код

  • 11 гликозилирование

    [греч. glykys — сладкий]
    модификация белка, липида или ДНК, выражающаяся в ковалентном присоединении к молекуле углеводного остатка. При посттрансляционном Г. белков углеводные компоненты чаще всего представлены N-ацетилгалактозамином, L-фукозой и сиаловой кислотой. Для белков различают N-Г. (осуществляется по NH2-группе аспарагина, расположенного через один аминокислотный остаток от триптофана) и О-Г. (происходит преимущественно по ОНгруппе серина и треонина). Эти два процесса отличаются друг от друга: N-присоединенные олигосахариды преформируются на липидных носителях прежде чем быть прикрепленными к белку в грубом эндоплазматическом ретикулуме, тогда как O-присоединенные олигосахариды строятся шаг за шагом непосредственно на белке в результате активности гликозилтрансфераз внутри аппарата Гольджи. Существует также неферментативное Г. белков (этот процесс иногда называют гликированием), которое происходит в результате взаимодействия между глюкозой и лизиновыми аминокислотными остатками циркулирующих или структурных белков (напр., гемоглобина). Неферментативное Г. свойственно также ДНК. Г. липидов клеточных мембран происходит в виде двух больших форм, сфингогликолипидов и гликозилфосфатидилинозитолов. Во-первых, олигосахариды прикреплены через глюкозу к церамиду; во-вторых, олигосахариды, которые богаты маннозой, галактозой и глюкозамином, присоединяются через дисахаридную структуру к фосфатидилинозитолу.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > гликозилирование

  • 12 гликопротеины

    = гликопротеиды
    [греч. glykys — сладкий, франц. proteine, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    сложные белки, содержащие углеводный компонент (от долей % до 80 %; как правило, около 4 %); образуются в результате гликозилирования (см. гликозилирование). В состав Г. входят ацетилированные аминосахара (N-ацетил-D-глюкозамин и N-ацетил-D-галактозамин), характерным компонентом является также N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота) и др. В некоторых Г. наряду с N-гликозидными олигосахаридами (по остатку аспарагина) изредка встречаются олигосахариды, связанные О-гликозидной связью (с гидроксильной группой остатков серина и треонина). Г. присутствуют во всех тканях практически всех организмов (напр., трансферрин, фибриноген, иммуноглобулины, муцины, некоторые гормоны и ферменты). Г. содержатся в плазме крови, в секретах слизистых желез, в опорных тканях. Г., входящие в состав клеточной оболочки, участвуют в ионном обмене клетки, иммунологических реакциях, адгезии и т.д. Некоторые Г. используются в косметике как компоненты, обладающие увлажняющим и общеукрепляющим действием на кожу (напр., экстансин, содержащийся в моркови).

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > гликопротеины

  • 13 глицин

    сокр. Гли
    glycine (сокр. Gly)
    [греч. glykys — сладкий и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    аминоуксусная кислота (NH2CH2COOH), простейшая алифатическая заменимая аминокислота (см. аминокислоты; заменимые аминокислоты). Входит в состав большинства белков, участвует в биосинтезе порфиринов, пурина, креатина, серина, служит источником аминного азота в реакциях переаминирования (см. трансаминирование). В мРНК кодируется триплетами ГГУ, ГГА, ГГЦ и ГГГ. Г. впервые выделил из желатины Г. Браконно в 1820 г.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > глицин

  • 14 изоакцепторные тРНК

    [греч. iso — равный и лат. acceptor — приемщик]
    группа тРНК (см. транспортная РНК), связывающих одну и ту же аминокислоту, но имеющих разные антикодоны (см. антикодон); разные И.тРНК узнаются одной и той же аминоацил-тРНКсинтетазой. И.тРНК отсутствуют у метионина и триптофана, а наибольшее их число (по 6) распознают кодоны аргинина, лейцина и серина; И.тРНК могут иметь одинаковые антикодоны, но различную первичную структуру.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > изоакцепторные тРНК

  • 15 протеиназы

    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    протеолитические ферменты (см. протеолитические ферменты), эндопептидазы, которые гидролизуют пептидные связи, удаленные от концевых остатков полипептида (напр., трипсин, пепсин, калликреин и др.). П. разделяют на несколько классов: сериновые П. (содержат в активном центре важный для каталитического действия остаток серина), цистеиновые П. (содержат в активном центре цистеин) и др.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеиназы

  • 16 протеинкиназы

    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", и греч. kinéo — двигаю, перемещаю]
    ферменты, катализирующие перенос концевого остатка фосфата с АТФ (см. аденозинтрифосфат) на различные группы в структуре белка. П. разделены на пять больших классов: П. первого класса переносят фосфат на спиртовые группы серина и треонина; П. второго класса переносят фосфат на спиртовую группу тирозина; П. третьего класса образуют фосфоамидные связи, перенося остаток фосфата на атомы азота гистидина, лизина или аргинина; П. четвертого класса фосфорилируют остатки цистеина в полипептиде; П. пятого класса способны фосфорилировать остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот. Химическая модификация молекулы белка, происходящая под действием П., является эффективным и широко распространенным способом регуляции активности многих ферментов и других внутриклеточных белков. П. совместно с протеинфосфатазами (см. протеинфосфатазы) принимают участие во многих важнейших клеточных процессах (см. митоз; белковые рецепторы; митоген-активируемые протеинкиназы); они служат мишенями для многих медицинских препаратов.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеинкиназы

  • 17 протеогликаны

    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", греч. glykys — сладкий и лат. - an(e) — суффикс, используемый для названий углеводородов]
    особый тип гликопротеидов (см. гликопротеины), у которых полипептидная и полисахаридная части молекулы соединены прочной ковалентной связью. У П. масса углеводных остатков значительно превосходит массу белка и углеводы представлены линейными цепями многократно повторяющихся дисахаридов. Так как один из сахаров дисахарида обычно имеет аминогруппу, повторяющуюся единицу называют гликозаминогликаном. Примером П. может служить гиалуропротеин, выделенный из синовиальной жидкости и содержащий всего 2,2—2,3 % белка. У разных П. белковые компоненты различны; они не имеют ничего общего с фибриллярными белками соединительной ткани — коллагеном и эластином. Считают, что в большинстве случаев остаток серина служит той точкой полипептидной цепи молекулы П., к которой присоединяется гликозаминогликан. В соединительной ткани П. образуют ряд "монтажей" последовательно возрастающей сложности, своего рода "иерархии" макромолекулярных агрегатов. Функции П. в соединительной ткани во многом определяются свойствами входящих в их состав гликозаминогликанов. Так, ионообменная активность гликозаминогликанов как полианионов обусловливает активную роль П. в распределении ряда катионов в соединительной ткани. Такие функции П., как связывание экстрацеллюлярной воды и регуляция процессов диффузии, также в значительной мере зависят от свойств входящих в их состав гликозаминогликанов.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеогликаны

  • 18 протеолитические ферменты

    = протеазы
    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и lysis — растворение, распад, греч. lytikos — способный освобождать, растворять; лат. fermentum — закваска]
    ферменты класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующие гидролитическое расщепление (протеолиз) пептидных связей в белках и пептидах. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью П.ф. и пространственной структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида). Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соответственно карбоксипептидазы и аминопептидазы), и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П.ф. обладает строгой субстратной специфичностью; к ним относятся, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник пептида ангиотензина, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидаза, отщепляющая N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства П.ф. определяется в основном структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для многих ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П.ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространственной структуре субстрата. Многие П.ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки. К ним относятся, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков из клетки во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при различных рН. Так, П.ф. желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5—2, лизосомные ферменты — при рН 4—5, а П.ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др. — при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Некоторые П.ф. используют в качестве кофактора ионы металлов (Са 2+, Mg 2+ и др.). Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза (см. аденозинтрифосфат). У эукариот эта система включает низкомолекулярный белок убиквитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат. В организме П.ф. осуществляют переваривание белков пищи, играют важную роль во многих процессах, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции, апоптозе (см. апоптоз). Во многих этих случаях П.ф. расщепляют в субстрате лишь одну или несколько связей (ограниченный протеолиз). Активность П.ф. регулируется на посттрансляционной стадии путем активации их неактивных предшественников (проферментов), а также действием природных ингибиторов ферментов (α2-макроглобулина, α1-антитрипсина, секреторного панкреатического ингибитора и др.). Нарушение механизмов регуляции активности П.ф. является причиной многих тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). П.ф. применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парентерального питания, в производстве гормональных препаратов и некоторых антибиотиков (см. антибиотики), в пищевой и кожевенной промышленности, производстве моющих средств.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеолитические ферменты

  • 19 сфингозин

    [греч. sphingo — сжимать, удушать и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    двухатомный непредельный аминоспирт, являющийся основным компонентом сфинголипидов (см. сфинголипиды), которые содержатся в биологических мембранах и миелиновых оболочках нервных волокон. Биосинтез С. в клетках осуществляется из аминокислоты серина (см. серин) и пальмитиновой кислоты (см. пальмитиновая кислота) с участием кофермента А (см. кофермент A). Обладает антикоагулянтным действием (тормозит превращение протромбина в тромбин). Существует свыше 60 аналогов С. (сфингозиновых оснований), различающихся длиной алифатической цепи, степенью ее ненасыщенности, разветвленностью и положением двойной связи.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > сфингозин

  • 20 термолизин

    [греч. thermo — тепло и греч. lysis — ослабление, освобождение]
    термостабильная протеиназа, фермент класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валином, фенилаланином, метионином, аланином). Т. со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина; не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует реакцию транспептидирования (см. транспептидирование). Т. продуцируется бактерией Bacillus thermoproteolytics. Одна молекула Т. содержит один ион Zn 2+, необходимый для проявления ферментативной активности, и четыре иона Са 2+, ответственных за стабильность фермента. Т. применяют при установлении первичной структуры белков.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > термолизин

Страницы
  • 1
  • 2

См. также в других словарях:

  • Серина — ж. разг. то же, что серизна Толковый словарь Ефремовой. Т. Ф. Ефремова. 2000 …   Современный толковый словарь русского языка Ефремовой

  • серина — сущ., кол во синонимов: 2 • серизна (3) • серый цвет (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

  • Серина — Коммуна Серина Serina Страна ИталияИталия …   Википедия

  • Винсент, Серина — Серина Винсент Cerina Vincent На Chiller Theater Convention в июне 2006 Дата рождения: 7 февраля 1979(1979 02 07 …   Википедия

  • Серина Винсент — …   Википедия

  • Коста-Серина — Коммуна Коста Серина Costa Serina Страна ИталияИталия …   Википедия

  • би́серина — ы, ж. разг. Отдельное зерно бисера …   Малый академический словарь

  • бісерина — и, ж. Одна намистина бісеру …   Український тлумачний словник

  • бісерина — іменник жіночого роду …   Орфографічний словник української мови

  • Протеинкиназа — Содержание 1 Тирозиновые протеинкиназы 1.1 Цитоплазматические протеинкиназы …   Википедия

  • Протеинкиназы — Содержание 1 Тирозиновые протеинкиназы 1.1 Цитоплазматические протеинкиназы …   Википедия

Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
… Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»