-
1 протеиндисульфид
Medicine: protein disulfide, proteine disulfide -
2 протеиндисульфидредуктаза
Универсальный русско-английский словарь > протеиндисульфидредуктаза
-
3 белок
= протеинвысокомолекулярное органическое соединение, представляющее собой полимер, который построен из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (-СО-NH2-); важнейшее вещество живой клетки, выполняющее многообразные функции. Молекулы Б. имеют молекулярную массу от десятков до нескольких тыс. кДа; напр., рибонуклеаза имеет молекулярную массу 12,7 кДа, а дыхательный пигмент улитки гемоциа-нин — 6600 кДа. В состав Б. входит 20 различных аминокислот. Б. может состоять только из аминокислот или из аминокислот и неаминокислотных компонентов разной химической природы (простетических групп) — от простых неорганических соединений до сложных органических, напр. металлов (металлопротеиды), углеводов (глико-протеиды), липидов (липопротеиды), нуклеиновых кислот (нуклеопротеиды) и т.д. (см. протеид). Б. может содержать одну или несколько идентичных или разных полипептидных цепей (субъединиц). Различают четыре уровня структурной организации Б.: первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи), вторичную структуру (пространственная укладка полипептидной цепи в α-спиральные участки и в β-структурные образования), третичную структуру (полная трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи) и четвертичную структуру (связь нескольких полипептидных цепей в единую структуру). Четвертичную структуру имеют только Б. состоящие из нескольких полипептидных цепей. В зависимости от пространственной структуры все Б. делятся на два больших класса: фибриллярные (они обычно используются как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.). Разнообразие Б. обусловлено различной последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, т.е. первичной структурой Б., которая определяет пространственную структуру, химические и физические свойства Б. Б. выполняют разнообразные жизненно важные функции в клетках: ферментативную, структурную, двигательную, регуляторную, транспортную, защитную, запасную и др. Не существует универсальной классификации Б., учитывающей все особенности их структур и функций. Б. открыт Г. Мульдером в 1836 г., в 1838 г. И. Берцелиус предложил термин "протеин". Полипептидную теорию строения Б. сформулировал Э. Фишер в 1902 г.Syn: полипептидТолковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > белок
-
4 вариабельный поверхностный гликопротеин
= вариабельный поверхностный гликопротеидvariable surface glycoprotein (сокр. VSG)[англ. variable — изменчивый, от лат. varians — изменяющийся; греч. glykys — сладкий и франц. proteine, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]синтезируемый микроорганизмами гликопротеид, расположенный на их поверхности, антигенные детерминанты которого постоянно изменяются, что позволяет микроорганизмам избежать обнаружения их иммунной системой организма-хозяина.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > вариабельный поверхностный гликопротеин
-
5 гемопротеины
= гемопротеиды[греч. haima — кровь и франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]простые белки, связанные с окрашенным небелковым компонентом. Различают Г. (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллаксазина). К Г. относятся цитохром с, миоглобин, гемоглобин и др. Г. участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез (см. фотосинтез), дыхание клеток и целого организма, транспорт кислорода и СО2, окислительновосстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > гемопротеины
-
6 гликопротеины
= гликопротеиды[греч. glykys — сладкий, франц. proteine, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]сложные белки, содержащие углеводный компонент (от долей % до 80 %; как правило, около 4 %); образуются в результате гликозилирования (см. гликозилирование). В состав Г. входят ацетилированные аминосахара (N-ацетил-D-глюкозамин и N-ацетил-D-галактозамин), характерным компонентом является также N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота) и др. В некоторых Г. наряду с N-гликозидными олигосахаридами (по остатку аспарагина) изредка встречаются олигосахариды, связанные О-гликозидной связью (с гидроксильной группой остатков серина и треонина). Г. присутствуют во всех тканях практически всех организмов (напр., трансферрин, фибриноген, иммуноглобулины, муцины, некоторые гормоны и ферменты). Г. содержатся в плазме крови, в секретах слизистых желез, в опорных тканях. Г., входящие в состав клеточной оболочки, участвуют в ионном обмене клетки, иммунологических реакциях, адгезии и т.д. Некоторые Г. используются в косметике как компоненты, обладающие увлажняющим и общеукрепляющим действием на кожу (напр., экстансин, содержащийся в моркови).Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > гликопротеины
-
7 депротеинизация
[лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление, уничтожение, отмену чего-либо, и франц. proteine — белок, от греч. protos — первый]1) освобождение изолированного биопрепарата от белков;2) процесс "раздевания" вириона при вирусной инфекции клетки. В вирусологии чаще используется термин "раздевание" (uncoating).Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > депротеинизация
-
8 ксаптопротеин
[англ. (e)xapta(tion) — биологическая адаптация и франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]белок, способный выполнять в различных тканях разные функции; напр., кристаллины играют важную роль не только в формировании и функционировании линзы глаза, но участвуют также во многих других процессах, в частности в антиоксидантной защите. Термин "К." предложен в 1992 г. Й. Брозиусом и С. Гоулдом.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > ксаптопротеин
-
9 протеасомы
полиферментные каталитические белковые структуры, обладающие протеолитической и АТФазной активностями (см. аденозинтрифосфатазы). П. построены из центрального кора, состоящего из 14 белковых димеров в кольцевой структуре. Всего содержат 4 кольца, расположенных друг над другом; две регуляторные части с двух сторон от кора, 14 белков в каждой, 6 из которых ATФазы. П. вовлечены в деградацию всех убиквитинированных белков, а также в презентирование антигенов на поверхности клеток. Белки, меченые убиквитином (см. убиквитин), в основном деградируют в клетках в 26S П., которые состоят из протеолитического кора и одного или двух регуляторных комплексов.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеасомы
-
10 протеид
сложный белок (см. белок), содержащий дополнительно к белковой части небелковый компонент (простетическую группу). Термин "П." редко используется самостоятельно; в зависимости от небелкового компонента различают нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и др.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеид
-
11 протеин
[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]см. белокТолковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеин
-
12 протеиназы
[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]протеолитические ферменты (см. протеолитические ферменты), эндопептидазы, которые гидролизуют пептидные связи, удаленные от концевых остатков полипептида (напр., трипсин, пепсин, калликреин и др.). П. разделяют на несколько классов: сериновые П. (содержат в активном центре важный для каталитического действия остаток серина), цистеиновые П. (содержат в активном центре цистеин) и др.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеиназы
-
13 протеинкиназы
[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", и греч. kinéo — двигаю, перемещаю]ферменты, катализирующие перенос концевого остатка фосфата с АТФ (см. аденозинтрифосфат) на различные группы в структуре белка. П. разделены на пять больших классов: П. первого класса переносят фосфат на спиртовые группы серина и треонина; П. второго класса переносят фосфат на спиртовую группу тирозина; П. третьего класса образуют фосфоамидные связи, перенося остаток фосфата на атомы азота гистидина, лизина или аргинина; П. четвертого класса фосфорилируют остатки цистеина в полипептиде; П. пятого класса способны фосфорилировать остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот. Химическая модификация молекулы белка, происходящая под действием П., является эффективным и широко распространенным способом регуляции активности многих ферментов и других внутриклеточных белков. П. совместно с протеинфосфатазами (см. протеинфосфатазы) принимают участие во многих важнейших клеточных процессах (см. митоз; белковые рецепторы; митоген-активируемые протеинкиназы); они служат мишенями для многих медицинских препаратов.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеинкиназы
-
14 протеинфосфатазы
[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", греч. phos — свет и phoros — несущий]ферменты, катализирующие дефосфорилирование белков. Подразделяются на семейства преимущественно на основе спососбности дефосфорилировать одновременно серин и треонин или только треониновые остатки. Имеются также П., которые дефосфорилируют остатки аспарагина. П. в кооперации с протеинкиназами (см. протеинкиназы) контролируют разнообразные клеточные процессы (клеточный цикл, сигнальные пути факторов роста, транскрипцию ряда генов и др.). Эти ферменты служат мишенями для многих естественно возникающих токсинов, для вирусных белков, функционируют как опухолевые супрессоры и др. В медицине разрабатываются многочисленные препараты, мишенями для которых являются П.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеинфосфатазы
-
15 протеогликаны
[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", греч. glykys — сладкий и лат. - an(e) — суффикс, используемый для названий углеводородов]особый тип гликопротеидов (см. гликопротеины), у которых полипептидная и полисахаридная части молекулы соединены прочной ковалентной связью. У П. масса углеводных остатков значительно превосходит массу белка и углеводы представлены линейными цепями многократно повторяющихся дисахаридов. Так как один из сахаров дисахарида обычно имеет аминогруппу, повторяющуюся единицу называют гликозаминогликаном. Примером П. может служить гиалуропротеин, выделенный из синовиальной жидкости и содержащий всего 2,2—2,3 % белка. У разных П. белковые компоненты различны; они не имеют ничего общего с фибриллярными белками соединительной ткани — коллагеном и эластином. Считают, что в большинстве случаев остаток серина служит той точкой полипептидной цепи молекулы П., к которой присоединяется гликозаминогликан. В соединительной ткани П. образуют ряд "монтажей" последовательно возрастающей сложности, своего рода "иерархии" макромолекулярных агрегатов. Функции П. в соединительной ткани во многом определяются свойствами входящих в их состав гликозаминогликанов. Так, ионообменная активность гликозаминогликанов как полианионов обусловливает активную роль П. в распределении ряда катионов в соединительной ткани. Такие функции П., как связывание экстрацеллюлярной воды и регуляция процессов диффузии, также в значительной мере зависят от свойств входящих в их состав гликозаминогликанов.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеогликаны
-
16 протеолиз
= протеолитическая активностьпроцесс ферментативного расщепления белка до пептидов и аминокислот, осуществляемый протеолитическими ферментами (см. протеолитические ферменты).Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеолиз
-
17 протеолитические ферменты
= протеазы[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и lysis — растворение, распад, греч. lytikos — способный освобождать, растворять; лат. fermentum — закваска]ферменты класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующие гидролитическое расщепление (протеолиз) пептидных связей в белках и пептидах. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью П.ф. и пространственной структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида). Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соответственно карбоксипептидазы и аминопептидазы), и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П.ф. обладает строгой субстратной специфичностью; к ним относятся, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник пептида ангиотензина, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидаза, отщепляющая N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства П.ф. определяется в основном структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для многих ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П.ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространственной структуре субстрата. Многие П.ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки. К ним относятся, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков из клетки во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при различных рН. Так, П.ф. желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5—2, лизосомные ферменты — при рН 4—5, а П.ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др. — при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Некоторые П.ф. используют в качестве кофактора ионы металлов (Са 2+, Mg 2+ и др.). Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза (см. аденозинтрифосфат). У эукариот эта система включает низкомолекулярный белок убиквитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат. В организме П.ф. осуществляют переваривание белков пищи, играют важную роль во многих процессах, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции, апоптозе (см. апоптоз). Во многих этих случаях П.ф. расщепляют в субстрате лишь одну или несколько связей (ограниченный протеолиз). Активность П.ф. регулируется на посттрансляционной стадии путем активации их неактивных предшественников (проферментов), а также действием природных ингибиторов ферментов (α2-макроглобулина, α1-антитрипсина, секреторного панкреатического ингибитора и др.). Нарушение механизмов регуляции активности П.ф. является причиной многих тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). П.ф. применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парентерального питания, в производстве гормональных препаратов и некоторых антибиотиков (см. антибиотики), в пищевой и кожевенной промышленности, производстве моющих средств.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеолитические ферменты
-
18 щелочная протеаза
протеаза (см. протеазы), которая проявляет свои ферментативные свойства в диапозоне pH от 8 до 11. Основной продуцент Щ.п. — бактерии рода Bacillus. Щ.п., особенно иммобилизованная, эффективно используется в составе моющих средств.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > щелочная протеаза
-
19 экзопротеазы
[греч. exo — вне, снаружи, франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]см. экзопептидазыТолковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > экзопротеазы
-
20 эндопротеазы
[греч. endo — внутри, франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]см. эндопептидазыТолковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > эндопротеазы
См. также в других словарях:
Proteine — Protéine Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par Max … Wikipédia en Français
Proteine C — Protéine C Protéine C Illustration bienvenue! … Wikipédia en Français
Protéine C — Nom commun Protéine C Vitamine K dépendant Oui Maladie Déficit en protéine C … Wikipédia en Français
protéine — [ prɔtein ] n. f. • 1838; gr. prôtos « premier » et ine ♦ Macromolécule organique azotée, de poids moléculaire élevé, qui donne par hydrolyse des acides aminés et entre pour une forte proportion dans la constitution des êtres vivants. Protéines… … Encyclopédie Universelle
Proteine G — Protéine G Les protéines G (leur nom est une abréviation de l anglais guanine nucleotide binding proteins) sont des molécules de nature protéique qui permettent le transfert d informations à l intérieur de la cellule. On parle de transduction de… … Wikipédia en Français
Proteine S — Protéine S Protéine S Illustration bienvenue! … Wikipédia en Français
Protéine G — Les protéines G (leur nom est une abréviation de l anglais guanine nucleotide binding proteins) sont des molécules de nature protéique qui permettent le transfert d informations à l intérieur de la cellule. On parle de transduction de signaux.… … Wikipédia en Français
Protéine S — Nom commun Protéine S Vitamine K dépendant Oui Maladie déficit en protéine S … Wikipédia en Français
Proteine Gs — Protéine Gs Pour les articles homonymes, voir Gs. Les protéines Gs sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s agit entre autres du récepteur au glucagon. Ces récepteurs sont constitués de 3 sous unités… … Wikipédia en Français
Protéine Gs — Pour les articles homonymes, voir Gs. Les protéines Gs sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s agit entre autres du récepteur au glucagon. Ces récepteurs sont constitués de 3 sous unités respectivement… … Wikipédia en Français
Proteine — Proteine, Eiweiße, Peptide mit über 100 Aminosäuren; als Struktur und Funktionsmoleküle (z.B. in Zellen; als Enzyme, Hormone, kontraktile Elemente) wichtige Bestandteile aller lebenden Organismen; entstehen durch Übersetzung der Nucleotidsequenz… … Deutsch wörterbuch der biologie
